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une faible affinité pour le glucose qui se traduit par une constante de semi-saturation beaucoup plus élevée (10 mM) que celles observées chez les trois autres isoenzymes ;
une faible coopérativité positive avec le glucose (constante de Hill de 1,5), qu’on ne peut pas expliquer par les mécanismes classiques de coopérativité parce qu’il s’agit d’une enzyme monomérique avec un seul site de liaison au glucose. Dans la mesure où elle ne suit pas l’équation de Michaelis-Menten, on ne peut parler d’une constante de Michaelis ;
l’absence totale d’inhibition par le glucose-6-phosphate, son produit, aux concentrations physiologiques, ce qui est une grande différence avec les autres trois isoenzymes (hexokinases A, B et C).
La « glucokinase » répond bien au besoin du foie qui doit faire face aux afflux importants de glucose en période post-prandiale afin de le stocker sous forme de glycogène.
↑(en) Kenji Kamata, Morihiro Mitsuya, Teruyuki Nishimura, Jun-ichi Eiki et Yasufumi Nagata, « Structural Basis for Allosteric Regulation of the Monomeric Allosteric Enzyme Human Glucokinase », Structure, vol. 12, no 3, , p. 429-438 (PMID15016359, DOI10.1016/j.str.2004.02.005, lire en ligne)
↑(en) Cárdenas M.L., Cornish-Bowden A., Ureta T., « Evolution and regulatory role of the hexokinases », Biochim. Biophys. Acta, vol. 1401, , p. 242–264 (PMID9540816)
↑(en) Vladimir V. Lunin, Yunge Li, Joseph D. Schrag, Pietro Iannuzzi, Miroslaw Cygler et Allan Matte, « Crystal Structures of Escherichia coli ATP-Dependent Glucokinase and Its Complex with Glucose », Journal of Bacteriology, vol. 186, no 20, , p. 6915-6927 (PMID15466045, PMCID522197, DOI10.1128/JB.186.20.6915-6927.2004, lire en ligne)