Cistina | |
---|---|
![]() |
![]() |
Identificadores | |
Número CAS | 56-89-3 |
PubChem | 67678 |
ChemSpider | 575 |
UNII | 48TCX9A1VT |
KEGG | C01420 |
ChEBI | CHEBI:35492 |
ChEMBL | CHEMBL366563 |
Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
Propiedades | |
Fórmula molecular | C6H12N2O4S2 |
Masa molar | 240,30 g mol−1 |
Perigosidade | |
MSDS | MSDS externo |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. |
A cistina[1] é un aminoácido dímero formado pola oxidación e unión de dous residuos do aminoácido cisteína por medio dun enlace disulfuro covalente. Este composto organosulfurado ten a fórmula (SCH2CH(NH2)CO2H)2 [2]. É un sólido branco, que funde a 247–249 °C. Foi descuberto en 1810 por William Hyde Wollaston pero non foi recoñecido como un derivado das proteínas ata que foi illado do corno da vaca en 1899.[3] A cisteína, orixinando cistina por medio da formación de enlaces ou pontes disulfuro nunha cadea proteica ou entre dúas cadeas proteicas, determina de forma significativa a estrutura terciaria da maioría das proteínas. A formación de pontes disulfuro, xunto coa formación de pontes de hidróxeno e interaccións hidrófobas é parcialmente responsable da formación da matriz de glute do pan. O pelo humano contén aproximadamente un 5% de cistina na súa masa.[4]
A cistina forma parte de moitas proteínas como a hormona insulina ou os anticorpos, nos que as pontes disulfuro da cistina unen as distintas cadeas que forman a proteína ou establecen dominios estruturais dentro dunha mesma cadea. É menos frecuente en proteínas intracelulares ca nas que son segregadas fóra da célula. Nas queratinas, como as que forman o pelo, as cistinas son numerosas; nas queratinas máis duras, como as da cuncha da tartaruga, os residuos transversais de cistina son moi abondosos.
O enlace disulfuro da cistina é rapidamente reducido para dar o correspondente tiol cisteína. Esta reacción é normalmente realizada con tioles como o mercaptoetanol ou o ditiotreitol.
Por esta razón, os beneficios nutricionais e fontes de cistina son idénticos aos da máis común cisteína, que é un dos 20 aminoácidos estándar das proteínas. Os enlaces disulfuro rompen máis rapidamente a maiores temperaturas.[5]
En presenza de oxíxeno a cisteína oxídase dando lugar a cistina.
Os cristais de cistina teñen 6 lados. Poden atoparse na urina animal e humana examinada con microscopio óptico. A presenza de cristais de cistina adoita ser indicativo de defectos na reabsorción de aminoácidos nos riles. A cistinuria dáse tamén en moitas razas de cans.[6] Nos humanos a presenza de cristais de cistina na urina (cistinuria) é indicativa de cistinose, unha rara doenza xenética.