Dalam ilmu kimia, substrat biasanya adalah spesies kimia yang diamati dalam suatu reaksi kimia, yang secara alami adalah organik dan bereaksi dengan pereaksi menghasilkan suatu produk. Dalam sintesis kimia dan kimia organik, substrat adalah bahan kimia yang menjadi subyek untuk dimodifikasi. Dalam biokimia, suatu substrat enzim adalah material yang menjadi sasaran aksi suatu enzim. Ketika merujuk kepada prinsip Le Chatelier, substrat adalah pereaksi yang konsentrasinya berubah. Istilah substrat sangat tergantung konteksnya.[1]

Biokimia

Dalam biokimia, substrat adalah suatu molekul yang menjadi sasaran aksi enzim. Enzim mengkatalisis reaksi kimia yang melibatkan substrat. Dalam hal substrat tunggal, substrat berikatan dengan situs aktif enzim, dan terbentuk kompleks enzim-substrat. Substrat diubah menjadi satu atau lebih produk, yang kemudian dilepaskan dari situs aktif. Situs aktif kemudian bebas menerima molekul substrat lainnya. Dalam kasus lebih dari satu substrat, ini dapat berikatan dengan situs aktif dengan urutan tertentu, sebelum bereaksi bersama-sama menghasilkan produk. Sebuah substrat disebut 'kromogenik' jika ia menghasilkan produk berwarna ketika diberi aksi oleh enzim. Dalam studi lokalisasi enzim histologi, produk berwarna hasil aksi enzim dapat dilihat di bawah mikroskop, dalam bagian tipis jaringan biologis.

Contohnya, pembentukan dadih (koagulasi rennet) adalah reaksi yang terjadi pada penambahan enzim rennin pada susu. Pada reaksi ini, sebagai substrat adalah protein susu (kasein) dan enzim adalah renin. Produknya berupa dua polipeptida yang telah terbentuk melalui pemecahan substrat peptida yang lebih besar. Contoh lain adalah dekomposisi kimia hidrogen peroksida yang dilakukan oleh enzim katalase. Oleh karena enzim adalah katalis, mereka tidak diubah oleh reaksi yang berlangsung. Namun, substrat dikonversi menjadi produk. Dalam hal ini, hidrogen peroksida dipecah menjadi air dan gas oksigen.

Sementara tahap pertama (pengikatan) dan ketiga (pelepasan), umumnya, adalah reaksi dapat balik (reversible), tahap yang tengah mungkin tidak dapat balik (irreversible) (seperti dalam kasus rennin dan katalase di atas), atau dapat balik (seperti banyak reaksi dalam jalur metabolisme glikolisis).

Dengan menaikkan konsentrasi substrat, laju reaksi akan meningkat karena jumlah kompleks enzim-substrat juga meningkat. Hal ini terjadi sampai konsentrasi enzim menjadi faktor pembatas

Promiskuitas substrat

Artikel utama: Promiskuitas enzim

Meskipun enzim biasanya menunjukkan tingkat spesifisitas yang tinggi, beberapa enzim memiliki kemampuan untuk mengkatalisis reaksi yang melibatkan lebih dari satu substrat, suatu karakteristik yang disebut sebagai pergaulan bebas enzim (promiskuitas enzim). Suatu enzim dapat memiliki berbagai macam substrat asli dan menunjukkan spesifisitas yang luas, seperti reaksi oksidasi yang dikatalisis oleh sitokrom P450, atau mungkin memiliki substrat asli utama dan satu set substrat non-asli yang serupa yang dapat dikatalisis dengan kecepatan yang lebih rendah. Penting untuk dicatat bahwa substrat yang bereaksi dengan enzim dalam lingkungan laboratorium mungkin tidak selalu mencerminkan substrat fisiologis atau yang terjadi secara alami dari reaksi enzim dalam organisme hidup. Dengan kata lain, enzim mungkin tidak melakukan semua reaksi yang mungkin terjadi di dalam tubuh yang dapat diamati di laboratorium.

Sebagai contoh, pertimbangkan fatty acid amide hydrolase (FAAH), yang dapat menghidrolisis endocannabinoid 2-arachidonoylglycerol (2-AG) dan anandamide dengan kecepatan yang sama secara in vitro. Namun, ketika FAAH secara genetik atau farmakologis terganggu, FAAH meningkatkan kadar anandamide tetapi tidak 2-AG, menunjukkan bahwa 2-AG bukanlah substrat alami untuk FAAH dalam organisme hidup.[2] Contoh lain melibatkan N-asil taurin (NAT), yang secara signifikan meningkat pada hewan yang mengalami gangguan FAAH tetapi sebenarnya merupakan substrat in vitro yang tidak efisien untuk FAAH.[3]

Lihat juga

Referensi

  1. ^ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology, edisi ke-2 ("Buku Emas") (1997). Versi koreksi daring:  (2006–) "substrate".
  2. ^ Cravatt, B.F.; Demarest, K.; Patricelli, M.P.; Bracey, M.H.; Gaing, D.K.; Martin, B.R.; Lichtman, A.H. (2001). "Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (16): 9371–9376. doi:10.1073/pnas.161191698. PMC 55427 alt=Dapat diakses gratis. PMID 11470906. 
  3. ^ Saghatelian, A.; Trauger, S.A.; Want, E.J.; Hawkins, E.G.; Siuzdak, G.; Cravatt, B.F. (2004). "Assignment of Endogenous Substrates to Enzymes by Global Metabolite Profiling". Biochemistry. 43 (45): 14322–14339. doi:10.1021/bi0480335. PMID 15533037. 
Kategori