| Urochinasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 3.4.21.73 |
| Classe | Idrolasi |
| Nome sistematico | |
| attivatore dell'u-plasminogeno | |
| Altri nomi | |
| urochinasi; urochinasi attivatrice del plasminogeno; attivatore del plasminogeno urinario; uPA; u-PA; abbochinasi; esterasi urinaria A | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
| attivatore dell'u-plasminogeno | |
|---|---|
| Gene | |
| HUGO | PLAU |
| Locus | Chr. 10 q24 |
| Proteina | |
| UniProt | P00749 |
L'urochinasi, o attivatore dell'u-plasminogeno (o attivatore del plasminogeno urinario), è una serin proteasi appartenente alla classe delle idrolasi. Catalizza il taglio specifico del legame arginina-valina del plasminogeno per formare plasmina.
L'urochinasi fu originariamente isolata dall'urina umana, ma è presente anche in altre sostanze fisiologiche, come il plasma sanguigno e nella matrice extracellulare.
Il substrato primario fisiologico è il plasminogeno, lo zimogeno inattivo della serin proteasi plasmina. L'attivazione della plasmina coinvolge un processo proteolitico che, dipendendo dall'ambiente fisiologico, partecipa alla trombolisi o alla degradazione della matrice extracellulare. Ciò spiega la funzione degli inibitori dell'urochinasi nella terapia di malattie vascolari e nel contrasto alla progressione metastatica del cancro.
Caratteristiche molecolari
[modifica | modifica wikitesto]L'urochinasi è una proteina composta di 411 residui, consistente in 3 domini: il dominio della serin proteasi, il dominio kringle ed il dominio del fattore di sviluppo. L'urochinasi è sintetizzata in forma di prourochinasi o catena singola di urochinasi, ed è attivata da un taglio proteolitico tra i residui L158 e I159. Le due catene risultanti sono tenute insieme tramite un legame disolfuro.
Bibliografia
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- (EN) Loskutoff, D.J. e Schleef, R.R. Plasminogen activators and their inhibitors. Methods Enzymol. 163 (1988) 293–302. Entrez PubMed 3148826
- (EN) Saksela, O. e Rifkin, D.B. Cell-associated plasminogen activation: regulation and physiological functions. Annu. Rev. Cell Biol. 4 (1988) 93–126. Entrez PubMed 3143380
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