Hydroksyprolina
|
Nazewnictwo
|
|
Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
|
kwas (2S,4R)-4-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
|
Inne nazwy i oznaczenia
|
Hyp, Pro(OH) 4-hydroksyprolina γ-hydroksyprolina kwas 3-hydroksypirolidynokarboksylowy-2
|
|
Ogólne informacje
|
Wzór sumaryczny
|
C5H9NO3
|
Masa molowa
|
131,13 g/mol
|
Wygląd
|
bezbarwne kryształy[1]
|
Identyfikacja
|
Numer CAS
|
51-35-4
|
PubChem
|
5810
|
DrugBank
|
DB08847
|
|
InChI
|
InChI=1S/C5H9NO3/c7-3-1-4(5(8)9)6-2-3/h3-4,6-7H,1-2H2,(H,8,9)/t3-,4+/m1/s1
|
InChIKey
|
PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N
|
|
|
|
Podobne związki
|
Podobne związki
|
pirolidyna, prolina, hydroksylizyna
|
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
|
Hydroksyprolina (Hyp) – organiczny związek chemiczny, jeden z aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej przy atomie węgla gamma.
Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w roku 1902[5]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolylowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest składnikiem budulcowym białek syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie, czyli więcej niż kilka ze standardowych aminokwasów białkowych)[6]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu[7].