Pi heliks (π-heliks) je tip sekundarne strukture proteina.[1] π-heliksi su prisutni u oko 15% poznatih struktura. Smatra se da su evoluciona adaptacija formirana umetanjem jedne aminokiseline u α-heliks.[2] Pošto su takva umetanja veoma destabilišuća,[3] do formiranja π-heliksa obično ne dolazi, osim ako to pruža funkcionalnu prednost proteinu. π-heliksi su stoga tipično prisutni u blizini funkcionalnih mesta proteina.[2][4][5]
Sekundarna struktura proteina | Heliksi: α-heliks • 310 heliks • π-heliks • β-heliks • Poliprolinski heliks • Kolagenski heliks
Ispružena: β-ravan • Okret • Beta ukosnica • Beta izbočina • α-ravan Supersekundarna: Upredena zavojnica • Heliks-okret-heliks • EF ruka |
---|---|
Aminokiseline | Favorizuju heliks: Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin
Favorizuju izdužene strukture: Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan Favorizuju neuređene strukture: Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina Bez preferencije: Cistein • Histidin • Arginin |